Ingénierie des protéines pour la chélation sélective de radionucléides comme l'uranium - Catherine Berthomieu

IMPMC - UPMC, 4, Place Jussieu 75005 Paris. Tour 23 - Barre 22-23 - 4^e étage, salle 401

Jeudi 13 avril 2017 à 14 h

Catherine Berthomieu - Equipe interactions protéines et métal à l'institut de biosciences et biotechnologie du CEA Cadarache

Résumé

Plus d’un tiers des protéines dont la structure est connue contiennent un site métallique. Ces sites ont un rôle structural, ou catalysent une très grande gamme de réactions chimiques avec des spécificités et réactivités remarquables, à partir d’un très petit nombre de métaux « biologiques ». La très grande spécificité de ces sites résulte d’un équilibre fin entre propriétés chimiques des ligands et structure imposée par la protéine. Ainsi, les protéines semblent être des substrats intéressants pour développer des sites affins et sélectifs de métaux comme les actinides dans des perspectives de bio remédiation ou d’extraction sélective à partir de solutions diluées complexes. De plus, dans le contexte cellulaire, les protéines peuvent être des cibles des actinides comme l’uranium, le plutonium, ou le neptunium. Ces actinides sont des cations durs qui peuvent interférer avec les sites de fixation de cations durs comme le Ca²⁺ ou le Fe³⁺.

²⁺in silico